Структура белка первичная вторичная третичная четвертичная. Строение белков. Структуры белков: первичная, вторичная, третичная и четвертичная. Простые и сложные белки. У пептидной связи есть несколько особенностей

Строение и уровни структурной организации белков

Выделяют четыре уровня структурной организации белков: первичный, вторичный, третичный и четвертичный. Каждый уровень имеет свои особенности.

Первичная структура белка

Первичной структурой белков называется линейная полипептидная цепь из аминокислот, соединенных между собой пептидными связями. Первичная структура - простейший уровень структурной организации белковой молекулы. Высокую стабильность ей придают ковалентные пептидные связи между α-аминогруппой одной аминокислоты и α-карбоксильной группой другой аминокислоты [показать] .

Если в образовании пептидной связи участвует иминогруппа пролина или гидроксипролина, то она имеет другой вид [показать] .

При образовании пептидных связей в клетках сначала активируется карбоксильная группа одной аминокислоты, а затем она соединяется с аминогруппой другой. Примерно так же проводят лабораторный синтез полипептидов.

Пептидная связь является повторяющимся фрагментом полипептидной цепи. Она имеет ряд особенностей, которые влияют не только на форму первичной структуры, но и на высшие уровни организации полипептидной цепи:

· копланарность - все атомы, входящие в пептидную группу, находятся в одной плоскости;

· способность существовать в двух резонансных формах (кето- или енольной форме);

· транс-положение заместителей по отношению к С-N-связи;

· способность к образованию водородных связей, причем каждая из пептидных групп может образовывать две водородные связи с другими группами, в том числе и пептидными.

Исключение составляют пептидные группы с участием аминогруппы пролина или гидроксипролина. Они способны образовывать только одну водородную связь (см. выше). Это сказывается на формировании вторичной структуры белка. Полипептидная цепь на участке, где находится пролин или гидроксипролин, легко изгибается, так как не удерживается, как обычно, второй водородной связью.

Номенклатура пептидов и полипептидов . Название пептидов складывается из названий входящих в них аминокислот. Две аминокислоты дают дипептид, три - трипептид, четыре - тетрапептид и т. д. Каждый пептид или полипептидная цепь любой длины имеет N-концевую аминокислоту, содержащую свободную аминогруппу, и С-концевую аминокислоту, содержащую свободную карбоксильную группу. Называя полипептиды, перечисляют последовательно все аминокислоты, начиная с N-концевой, заменяя в их названиях, кроме С-концевой, суффикс -ин на -ил (так как аминокислоты в пептидах имеют уже не карбоксильную группу, а карбонильную). Например, название изображенного на рис. 1 трипептида - лейцил фенилаланил треонин .

Особенности первичной структуры белка . В остове полипептидной цепи чередуются жесткие структуры (плоские пептидные группы) с относительно подвижными участками (-СНR), которые способны вращаться вокруг связей. Такие особенности строения полипептидной цепи влияют на укладку ее в пространстве.

Аминокислоты – амфотерные соединения, соединяющиеся друг с другом в молекуле белка с помощью пептидных связей.

α-Аминокислоты могут ковалентно связываться друг с другом с помощью пептидных связей

по отношению друг к другу пептидные группы располагаются под углом.

Линейную последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи называют «первичная структура белка

Видовая специфичность белков

Индивидуальность белковых молекул определяется порядком чередования АК в белке. Однако многие белки, выполняя одну и ту же функцию, несколько отличаются по строению у разных представителей одного и того же вида. Примером могут служить белки групп крови у человека. Такое разнообразие белков обусловливает индивидуальную специфичность организмов.

Наследствен­ные изменения первичной структуры. Полиморфизм белков

п ервичная структура белков, программируется последовательностью нуклеотидов в ДНК. Выпадение, вставка, замена нуклеотида в ДНК приводит к изменению структуры синтезируемого белка. Если изменение последовательности аАКносит не летальный характер, а приспособительный или хотя бы нейтральный, то новый белок может передаться по наследству и остаться в популяции. В результате возникают новые белки с похожими функциями. это полиморфизм белков . примерами полиморфизма: гемоглобин человека(эмбриональный, фетальный, и А гемоглобин взрослого человека

Наследствен­ные протеинопатии: серповидно-клеточная анемия, другие примеры.

Наследственные протеинопатии развиваются в результате повреждений в генетическом аппарате,а значит и в белках

анемию с обнаружением в его крови, похожих на полумесяц, эритроцитов. Заболевание получило название «серповидно-клеточной анемии, оно вызвано изменением первичной структуры НЬА.

В молекуле гемоглобина S мутантными оказались 2 β-цепи, в которых глутамат, в положении 6 была заменена валином, содержащим гидрофобный радикал. «серповидные» эритроциты плохо проходят через капилляры тканей, они часто закупоривают сосуды и создают тем самым локальную гипоксию.

Семейная гиперхолестеринемия - это генетическая болезнь, характеризующаяся высоким уровнем холестерина в крови, и ЛПНП а также ранним возникновением сердечно-сосудистых заболеваний. У многих пациентов происходят мутации в гене рецептора ЛПНП, кодирующего соответствующий белок ЛПНП-рецептора или аполипопротеина В (апо-В), который является частью ЛПНП, который связывается с рецептором

2. Конформация белковых молекул (вторичная и третичная структуры)

Вторичная структура белка – это способ укладки полипептидной цепи, при которой происходит взаимодействие пептидных групп с образованием между ними водородных связей.В глобулярных белках преобладает α-спираль, в фибриллярных – β-структура.

α-Спираль является правозакрученной спиралью, образуется при помощи водородных связей между пептидными группами 1-го и 4-го, 4-го и 7-го, 7-го и 10-го за счёт образования водородных связей между атомами кислорода карбонильных групп и атомами азота аминогрупп.

β-Структура формируется за счёт образования множества водородных связей между атомами пептидных групп линейных областей одной полипептидной цепи, делающей изгибы, или между разными полипептидными цепями.

Если связанные полипептидные цепи направлены противоположно, возникает антипараллельная β-структура, если же N- и С-концы полипептидных цепей совпадают, образуется структура параллельного β-складчатого слоя (

Третичная структура белков

Третичная структура белков - трёхмерная пространственная структура, образующаяся за счёт взаимодействий между радикалами аминокислот

Связи, участвующие в формировании третичной структуры белков

Гидрофобные взаимодействия

гидрофобные радикалы аминокислот стремятся к объединению внутри глобулярной структуры

Ионные и водородные связи и Ковалентные связи

дисульфидные связи , образующиеся за счёт взаимодействия SН-групп двух остатков цистеина.

Активный центр белков - определённый участок белковой молекулы, находящийся в её углублении сформированный радикалами собранных при формировании третичной структуры осуществляет взаимодействие с молекулой субстрата

конформационной лабильностью - склонностью к изменениям конформации за счёт разрыва одних,и образования других слабых связей. Конформация белка меняется при изменении хим и физ свойств среды, при взаимодействии белка с другими молекулами. При этом происходит изменение пространственной структуры и конформации белка в целом.

3 . Четвертичная структура белков. Кооперативные изменения конформации протомеров. Примеры строения и функционирования олигомерных белков: гемоглобин (в сравнении с миоглобином, аллостерические ферменты).

Количество и взаиморасположение полипептидных цепей в пространстве называют «четвертичная структура белков» . Отдельные полипептидные цепи в таком белке- протомеров, или субъединиц. они объединяются гидрофобных, ионных, водородных.

Каждый протомер взаимодействует с другим во многих точках. субъединицы в олигомерах очень тесно взаимодействуют между собой, то любое изменение конформации какой-либо одной субъединицы обязательно влечет за собой изменение других субъединиц. Этот эффект называется кооперативное взаимодействие .

Например, у гемоглобина такое взаимодействие субъединиц в легких ускоряет в 300 раз присоединение О 2 к гемоглобину.

Миоглобин относят к классу гемсодержащих белков, т.е. он содержит простетическую группу - гем, связанную с белковой частью апомиоглобин. Миоглобин относят к глобулярным белкам; он имеет только одну полипептидную цепь. Миоглобин участвует в запасании кислорода.

Третичная структура имеет вид компактной глобулы

Гемоглобины , так же как миоглобин, относят к гемопротеинам, но он имеют четвертичную структуру (состоят из 4 полипептидных цепей), благодаря которой возникает возможность регуляции их функций.

Гемоглобин А - основной гемоглобин взрослого организма, составляет около 98% от общего количества гемоглобина, тетрамер, состоит из 2 полипептидных цепей α и 2 β (2α2β).

Гемоглобин А 2 2%. Он состоит из 2 α- и 2 δ-цепей.

Протомеры гемоглобина, так же как и апомиоглобин, состоят из 8 спиралей, свёрнутых в плотную глобулярную структуру, содержащую внутреннее гидрофобное ядро и «карман» для связывания гема. но тетрамерная структура гемоглобина представляет собой более сложный комплекс, чем миоглобин.

Аллостерическими ферментами называют ферменты, активность которых регулируется не только количеством молекул субстрата, но и другими веществами, называемыми эффекторами; они имеют аллостерический центр, удалённый от каталитического активного центра; эффекторы присоединяются к ферменту нековалентно в аллостерических (регуляторных) центрах;

4 . Понятие о ферментах. Специфичность действия ферментов. Кофакторы ферментов. Зависимость скорости ферментативных реакций от концентра­ции субстрата, фермента, температуры и рН. Принципы количественного определения ферментов. Единицы активности.

Ферменты являются белками. они увеличивают скорость протекания химической реакции, но не расходуются.

Простые ферменты состоят только из АК, а сложные из 2х частей: белковой (апофермент) и небелковой (кофактор). Если кофактор прочно связан с апоферментом, он называется простетической группой, если непрочно – коферментом.

Белки (протеины) составляют 50% от сухой массы живых организмов.

Белки состоят из аминокислот. У каждой аминокислоты есть аминогруппа и кислотная (карбоксильная) группа, при взаимодействии которых получается пептидная связь , поэтому белки еще называют полипептидами.

Структуры белка

Первичная - цепочка из аминокислот, связанных пептидной связью (сильной, ковалентной). Чередуя 20 аминокислот в разном порядке, можно получать миллионы разных белков. Если поменять в цепочке хотя бы одну аминокислоту, строение и функции белка изменятся, поэтому первичная структура считается самой главной в белке.

Вторичная - спираль. Удерживается водородными связями (слабыми).

Третичная - глобула (шарик). Четыре типа связей: дисульфидная (серный мостик) сильная, остальные три (ионные, гидрофобные, водородные) - слабые. Форма глобулы у каждого белка своя, от нее зависят функции. При денатурации форма глобулы меняется, и это сказывается на работе белка.

Четвертичная - имеется не у всех белков. Состоит из нескольких глобул, соединенных между собой теми же связями, что и в третичной структуре. (Например, гемоглобин.)

Денатурация

Это изменение формы глобулы белка, вызванное внешними воздействиями (температура, кислотность, соленость, присоединение других веществ и т.п.)

• Если воздействия на белок слабые (изменение температуры на 1°), то происходит обратимая денатурация.
• Если воздействие сильное (100°), то денатурация необратимая . При этом разрушаются все структуры, кроме первичной.

Функции белков

Их очень много, например:

• Ферментативная (каталитическая) - белки-ферменты ускоряют химические реакции за счет того, что активный центр фермента подходит к веществу по форме, как ключ к замку ( , специфичность).

• Строительная (структурная) - клетка, если не считать воду, состоит в основном из белков.
• Защитная - антитела борются с возбудителями болезней (иммунитет).

Выберите один, наиболее правильный вариант. Вторичная структура молекулы белка имеет форму
1) спирали
2) двойной спирали
3) клубка
4) нити

Ответ

Выберите один, наиболее правильный вариант. Водородные связи между СО- и NН-группами в молекуле белка придают ей форму спирали, характерную для структуры
1) первичной
2) вторичной
3) третичной
4) четвертичной

Ответ

Выберите один, наиболее правильный вариант. Процесс денатурации белковой молекулы обратим, если не разрушены связи
1) водородные
2) пептидные
3) гидрофобные
4) дисульфидные

Ответ

Выберите один, наиболее правильный вариант. Четвертичная структура молекулы белка образуется в результате взаимодействия
1) участков одной белковой молекулы по типу связей S-S
2) нескольких полипептидных нитей, образующих клубок
3) участков одной белковой молекулы за счет водородных связей
4) белковой глобулы с мембраной клетки

Ответ

Установите соответствие между характеристикой и функцией белка, которую он выполняет: 1) регуляторная, 2) структурная
А) входит в состав центриолей
Б) образует рибосомы
В) представляет собой гормон
Г) формирует мембраны клеток
Д) изменяет активность генов

Ответ

Выберите один, наиболее правильный вариант. Последовательность и число аминокислот в полипептидной цепи – это
1) первичная структура ДНК
2) первичная структура белка
3) вторичная структура ДНК
4) вторичная структура белка

Ответ

Выберите три варианта. Белки в организме человека и животных
1) служат основным строительным материалом
2) расщепляются в кишечнике до глицерина и жирных кислот
3) образуются из аминокислот
4) в печени превращаются в гликоген
5) откладываются в запас
6) в качестве ферментов ускоряют химические реакции

Ответ

Выберите один, наиболее правильный вариант. Вторичная структура белка, имеющая форму спирали, удерживается связями
1) пептидными
2) ионными
3) водородными
4) ковалентными

Ответ

Выберите один, наиболее правильный вариант. Какие связи определяют первичную структуру молекул белка
1) гидрофобные между радикалами аминокислот
2) водородные между полипептидными нитями
3) пептидные между аминокислотами
4) водородные между -NH- и -СО- группами

Ответ

Выберите один, наиболее правильный вариант. Первичная структура белка образована связью
1) водородной
2) макроэргической
3) пептидной
4) ионной

Ответ

Выберите один, наиболее правильный вариант. В основе образования пептидных связей между аминокислотами в молекуле белка лежит
1) принцип комплементарности
2) нерастворимость аминокислот в воде
3) растворимость аминокислот в воде
4) наличие в них карбоксильной и аминной групп

Ответ

Перечисленные ниже признаки, кроме двух, используются для описания строения, функций изображенного органического вещества. Определите два признака, «выпадающие» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.
1) имеет структурные уровни организации молекулы
2) входит в состав клеточных стенок
3) является биополимером
4) служит матрицей при трансляции
5) состоит из аминокислот

Ответ

Все приведенные ниже признаки, кроме двух, можно использовать для описания ферментов. Определите два признака, «выпадающих» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.
1) входят в состав клеточных мембран и органоидов клетки
2) играют роль биологических катализаторов
3) имеют активный центр
4) оказывают влияние на обмен веществ, регулируя различные процессы
5) специфические белки

Ответ

Рассмотрите рисунок с изображением полипептида и укажите (А) уровень его организации, (Б) форму молекулы и (В) вид взаимодействия, поддерживающий эту структуру. Для каждой буквы выберите соответствующий термин или соответствующее понятие из предложенного списка.
1) первичная структура
2) вторичная структура
3) третичная структура
4) взаимодействия между нуклеотидами
5) металлическая связь
6) гидрофобные взаимодействия
7) фибриллярная
8) глобулярная

Ответ

Рассмотрите рисунок с изображением полипептида. Укажите (А) уровень его организации, (Б) мономеры, которые его образуют, и (В) вид химических связей между ними. Для каждой буквы выберите соответствующий термин или соответствующее понятие из предложенного списка.
1) первичная структура
2) водородные связи
3) двойная спираль
4) вторичная структура
5) аминокислота
6) альфа-спираль
7) нуклеотид
8) пептидные связи

Ответ

Известно, что белки – нерегулярные полимеры, имеющие высокую молекулярную массу, строго специфичны для каждого вида организма. Выберите из приведенного ниже текста три утверждения, по смыслу относящиеся к описанию этих признаков, и запишите цифры, под которыми они указаны. (1) В состав белков входит 20 различных аминокислот, соединенных пептидными связами. (2) Белки имеют различное количество аминокислот и порядок их чередования в молекуле. (3) Низкомолекулярные органические вещества имеют молекулярную массу от 100 до 1000. (4) Они являются промежуточными соединениями или структурными звеньями - мономерами. (5) Многие белки характеризуются молекулярной массой от нескольких тысяч до миллиона и выше, в зависимости от количества отдельных полипептидных цепей в составе единой молекулярной структуры белка. (6) Каждый вид живых организмов имеет особый, только ему присущий набор белков, отличающий его от других организмов.

Ответ

Все перечисленные характеристики используют для описания функций белков. Определите две характеристики, «выпадающие» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.
1) регуляторная
2) двигательная
3) рецепторная
4) образуют клеточные стенки
5) служат коферментами

Ответ

© Д.В.Поздняков, 2009-2019

Белки - одни из важных органических элементов любой живой клетки организма. Они выполняют множество функций: опорную, сигнальную, ферментативную, транспортную, структурную, рецепторную и т. д. Важным эволюционным приспособлением стали первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры белков. Из чего состоят эти молекулы? Почему так важна правильная конформация протеинов в клетках организма?

Структурные компоненты белков

Мономерами любой полипептидной цепи являются аминокислоты (АК). Эти низкомолекулярные органические соединения достаточно распространены в природе и могут существовать как самостоятельные молекулы, выполняющие свойственные им функции. Среди них транспорт веществ, рецепция, ингибирование или активация ферментов.

Всего насчитывается около 200 биогенных аминокислот, однако только 20 из них могут быть Они легко растворяются в воде, имеют кристаллическую структуру и многие из них сладкие на вкус.

С химической точки зрения АК - это молекулы, в составе которых обязательно присутствуют две функциональные группы: -СООН и -NH2. С помощью этих групп аминокислоты образуют цепочки, соединяясь друг с другом пептидной связью.

Каждая из 20 протеиногенных аминокислот имеет свой радикал, в зависимости от которого разнятся химические свойства. По составу таких радикалов все АК классифицируются на несколько групп.

1. Неполярные: изолейцин, глицин, лейцин, валин, пролин, аланин.
2. Полярные и незаряженные: треонин, метионин, цистеин, серин, глутамин, аспарагин.
3. Ароматические: тирозин, фенилаланин, триптофан.
4. Полярные и заряженные отрицательно: глутамат, аспартат.
5. Полярные и заряженные положительно: аргинин, гистидин, лизин.

Любой уровень организации структуры белка (первичный, вторичный, третичный, четвертичный) в основе имеет полипептидную цепь, состоящую из АК. Разница лишь в том, как эта последовательность складывается в пространстве и с помощью каких химических связей такая конформация поддерживается.

Первичная структура белка

Любой протеин образуется на рибосомах - немембранных органеллах клетки, которые участвуют в синтезе полипептидной цепочки. Здесь аминокислоты соединяются друг с другом с помощью прочной пептидной связи, образуя первичную структуру. Однако такая первичная структура белка от четвертичной крайне отличается, поэтому необходимо дальнейшее созревание молекулы.

Такие белки, как эластин, гистоны, глутатион, уже с такой простейшей структурой способны выполнять свои функции в организме. Для подавляющего же числа протеинов следующим этапом становится образование более сложной вторичной конформации.

Вторичная структура белка

Образование пептидных связей - это первый этап созревания большинства белков. Чтобы они могли выполнять свои функции, их локальная конформация должна претерпеть некоторые изменения. Достигается это с помощью водородных связей - непрочных, но в то же время многочисленных соединений между основным и кислотным центрами молекул аминокислот.

Так формируется вторичная структура белка, от четвертичной отличающаяся простотой комплектации и локальной конформацией. Последнее означает, что не вся цепь подвергается преобразованию. Водородные связи могут образовываться на нескольких участках разной отдаленности друг от друга, причем их форма также зависит от типа аминокислот и способа комплектации.

Лизоцим и пепсин - это представители белков, имеющих вторичную структуру. Пепсин участвует в процессах пищеварения, а лизоцим выполняет защитную функцию в организме, разрушая клеточные стенки бактерий.

Особенности вторичной структуры

Локальные конформации пептидной цепи могут отличаться друг от друга. Их уже изучено несколько десятков, и три из них являются наиболее распространенными. Среди них альфа-спираль, бета-слои и бета-поворот.

• Альфа-спираль - одна из часто встречающихся конформаций вторичной структуры большинства белков. Представляет собой жесткий стержневой каркас с ходом в 0,54 нм. Радикалы аминокислот направлены наружу.

Наиболее распространены правозакрученные спирали, и иногда можно найти левозакрученные аналоги. Формообразующую функцию выполняют водородные связи, которые стабилизируют завитки. Цепь, которая образует альфа-спираль, содержит очень мало пролина и полярных заряженных аминокислот.

• Бета-поворот выделяют в отдельную конформацию, хотя это можно назвать частью бета-слоя. Суть заключается в изгибе пептидной цепочки, который поддерживается водородными связями. Обычно само место изгиба состоит из 4-5 аминокислот, среди которых обязательно наличие пролина. Эта АК единственная имеет жесткий и короткий скелет, что позволяет образовать сам поворот.
• Бета-слой представляет собой цепочку аминокислот, которая образует несколько изгибов и стабилизирует их водородными связями. Такая конформация очень напоминает сложенный в гармошку лист бумаги. Чаще всего такую форму имеют агрессивные белки, однако встречается немало исключений.

Различают параллельный и антипараллельный бета-слой. В первом случае С- и N- концы в местах изгиба и на концах цепи совпадают, а во втором случае нет.

Третичная структура

Дальнейшая упаковка белка приводит к формированию третичной структуры. Стабилизируется такая конформация с помощью водородных, дисульфидных, гидрофобных и ионных связей. Их большое количество позволяет скрутить вторичную структуру в более сложную форму и стабилизировать ее.

Разделяют глобулярные и Молекула глобулярных пептидов представляет собой шаровидную структуру. Примеры: альбумин, глобулин, гистоны в третичной структуре.

Формируют прочные тяжи, длина которых превышает их ширину. Такие протеины чаще всего выполняют структурную и формообразующую функции. Примерами служат фиброин, кератин, коллаген, эластин.

Структура белков в четвертичной структуре молекулы

Если несколько глобул объединяются в один комплекс, формируется так называемая четвертичная структура. Такая конформация характерна не для всех пептидов, и она образуется при необходимости выполнения важных и специфических функций.

Каждая глобула в составе представляет собой отдельный домен или протомер. В совокупности молекулы называется олигомером.

Обычно такой белок имеет несколько устойчивых конформаций, которые постоянно сменяют друг друга либо в зависимости от воздействия каких-либо внешних факторов, либо при необходимости выполнения разных функций.

Важным отличием третичной структуры белка от четвертичной являются межмолекулярные связи, которые и отвечают за соединение нескольких глобул. В центре всей молекулы часто располагается ион металла, который напрямую влияет на образование межмолекулярных связей.

Дополнительные структуры белка

Не всегда цепочки аминокислот достаточно для выполнения функций белка. В большинстве случаев к таким молекулам присоединяются другие вещества органической и неорганической природы. Т. к. эта особенность характерна для подавляющего числа ферментов, состав сложных протеидов принято делить на три части:

• Апофермент - это белковая часть молекулы, представляющая собой аминокислотную последовательность.
• Кофермент - не белковая, но органическая часть. В ее состав могут входить различные типы липидов, углеводов или даже нуклеиновых кислот. Сюда относятся и представители биологически активных соединений, среди которых встречаются витамины.
• Кофактор - неорганическая часть, представленная в подавляющем большинстве случаев ионами металлов.

Структура белков в четвертичной структуре молекулы требует участия нескольких молекул разного происхождения, поэтому многие ферменты имеют сразу три составляющие. Примером служит фосфокиназа - фермент, обеспечивающий перенос фосфатной группы от молекулы АТФ.

Где образуется четвертичная структура молекулы белка?

Полипептидная цепь начинает синтезироваться на рибосомах клетки, однако дальнейшее созревание протеина происходит уже в других органеллах. Новообразованная молекула должна попасть в транспортную систему, которая состоит из ядерной мембраны, ЭПС, аппарата Гольджи и лизосом.

Усложнение пространственного строения белка происходит в эндоплазматической сети, где не только формируются различные виды связей (водородные, дисульфидные, гидрофобные, межмолекулярные, ионные), но и присоединяются кофермент и кофактор. Так образуется четвертичная структура белка.

Когда молекула полностью готова к работе, она попадает либо в цитоплазму клетки, либо в аппарат Гольджи. В последнем случае эти пептиды упаковываются в лизосомы и транспортируются к другим компартментам клетки.

Примеры олигомерных белков

Четвертичная структура - это структура белков, которая призвана способствовать выполнению жизненно важных функций в живом организме. Сложная конформация органических молекул позволяет, прежде всего, влиять на работу многих метаболических процессов (ферменты).

Биологически важными белками являются гемоглобин, хлорофилл и гемоцианин. Порфириновое кольцо является основой этих молекул, в центре которых - ион металла.

Гемоглобин

Четвертичная структура молекулы белка гемоглобина представляет собой 4 глобулы, соединенных межмолекулярными связями. В центре - порфин с ионом двухвалентного железа. Белок переносится в цитоплазме эритроцитов, где занимают около 80 % всего объема цитоплазмы.

Основой молекулы является гем, который имеет больше неорганическую природу и окрашен в красный цвет. Также это распада гемоглобина в печени.

Все мы знаем, что гемоглобин выполняет важную транспортную функцию - перенос кислорода и углекислого газа по организму человека. Сложная конформация молекулы белка формирует специальные активные центры, которые и способны связывать соответствующие газы с гемоглобином.

Когда образуется комплекс "белок-газ", формируются так называемые оксигемоглобин и карбогемоглобин. Однако есть еще одна разновидность таких объединений, которая достаточно устойчива: карбоксигемоглобин. Представляет собой комплекс из белка и угарного газа, устойчивость которого объясняет приступы удушья при чрезмерной токсикации.

Хлорофилл

Еще один представитель белков с четвертичной структурой, связи доменов которого поддерживает уже ион магния. Главная функция всей молекулы - участие в процессах фотосинтеза у растений.

Существуют различные типы хлорофиллов, которые отличаются друг от друга радикалами порфиринового кольца. Каждая из этих разновидностей отмечается отдельной буквой латинского алфавита. Например, для наземных растений характерно наличие хлорофилла а или хлорофилла b, а у водорослей встречаются и другие типы этого белка.

Гемоцианин

Эта молекула - аналог гемоглобина у многих низших животных (членистоногие, моллюски и т. д.). Основным отличием структуры белка с четвертичной структурой молекулы является наличие иона цинка вместо иона железа. Гемоцианин имеет голубоватый цвет.

Иногда люди задаются вопросом о том, что было бы, если заменить гемоглобин человека гемоцианином. В таком случае нарушается привычное содержание веществ в крови, а в частности аминокислот. Также гемоцианин нестабильно образует комплекс с углекислым газом, поэтому «голубая кровь» имела бы склонность к образованию тромбов.

Лекция 3. Структура белков

Определение:

Белки - это нерегулярные полимеры, мономерами которых являются L - аминокислоты.

Аминокислоты

В природе существуют две формы стереоизомеров: L (левовращающие) и D (правовращающие). Помимо L -аминокислот, входящих в белки, в организме есть и D -аминокислоты, которые в белки не включаются.

Общая формула аминокислоты показана на рисунке.

Она верна для 19 из 20 аминокислот, встречающихся в белках. В состав белков, кроме этих 19 аминокислот, входит одна иминокислота - пролин.

Во всех аминокислотах имеется α -аминогруппа. Отсюда и название – "α -аминокислоты". В пролине – α-имино группа.

Классификация аминокислот, входящих в состав белков, по принципу полярности (неполярности) радикала.

1. Неполярные или гидрофобные радикалы.

Алифатические - аланин, валин, лейцин, изолейцин. Серусодержащий метионин. Ароматические - фенилаланин, триптофан. Иминокислота пролин.

2. Полярные, но незаряженные радикалы. Глицин.

Оксиаминокислоты - серин, треонин, тирозин. Содержащий сульфгидрильную группу цистеин. Содержащие амидную группу: аспарагин, глутамин.

3. Отрицательно заряженные радикалы. Аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота.

4. Положительно заряженные радикалы. Лизин, аргинин, гистидин.

Первичная структура белка

Определение:

Первичная структура белка - это последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

Аминокислоты соединяются в полипептид с помощью ковалентных (амидных) связей.

У трипептида, состоящего из трех разных аминокислот, возможно 3! = 6 различных первичных структур.

У олигопептида, состоящего из двадцати разных аминокислот, разнообразие первичных структур 20!, это означает 2х10 18 .

Разнообразие первичных структур среднего по размеру белка (примерно 500 аминокислот) составляет уже порядка 20 500 вариантов (если все аминокислоты представлены в эквимолярных соотношениях).

На Земле не было, нет и не будет двух людей сполностью одинаковым набором белков.

Вторичная структура белка

Определение:

Вторичная структура белка - это упорядоченное строение полипептидных цепей, обусловленное водородными связями между группами С=О и N - H разных аминокислот.

Вторичная структура может быть регулярной (α- спиралью) и нерегулярной (β-складчатой структурой). В α-спирали NH группа n -ого аминокислотного остатка взаимодействует с С=О группой (п-4)-ого аминокислотного остатка. На один виток β-спирали с диаметром 10,1 Å приходится 3,6 аминокислотных остатков. Период идентичности регулярной α-спирали - 18 аминокислот (5 витков). Нарушителем регулярной α-спирали в первую очередь является пролин . Второе по значению влияние оказывают одинаково заряженные,рядом расположенные радикалы.

β – складки могут образовывать не только одиночные, но и рядом расположенные полипептиды, входящие в один белок.

Чистых природных альфа- или бета - белков не существует.

Третичная структура белка

Определение

Третичная структура белка - это пространственная конформация полипептида, имеющего вторичную структуру, и обусловленная взаимодействиями между радикалами.

Существует четыре типа взаимодействий между радикалами.

Типы взаимодействий между радикалами

1 . Ковалентные связи между остатками двух цистеинов (дисульфидные мостики).

2. Ионные (электростатические) взаимодействия между противоположно заряженными аминокислотными остатками (три радикала со знаком "+" и два со знаком "-").

Например, положительно заряженная ε-аминогруппа лизина (- NH 3 +) притягивается отрицательно заряженной карбоксильной группой – (СОО-) глутаминовой или аспарагиновой кислоты.

3. Водородные связи.

Участвуют все аминокислоты, имеющие гидроксильные, амидные или карбоксильные группы.

4. Гидрофобные взаимодействия . Образуются между неполярными радикалами в водной среде. Участвуют 8 аминокислот (первый класс).

Третичная структура белка полностью задается его первичной структурой, т.е. последовательностью аминокислот, которая в свою очередь предопределяется генетическим кодом.

Определяющими являются гидрофобные взаимодействия в силу неизбирательности (неспецифичности) и многочисленности.

Гидрофобное ядро существует у большинства белков.

Четвертичная структура белка

Определение: четвертичная структура белка - это агрегация двух или большего числа полипептидных цепей, имеющих третичную структуру, в олигомерную функционально значимую композицию.

Связи, образующие и поддерживающие четвертичную структуру, те же самые, что и при образовании третичной структуры, кроме гидрофобных.

Из 574 аминокислот заменено 2.

Такой гемоглобин теряет растворимость, образуется волокнистый осадок, деформирующий эритроцит.

Серповидно-клеточная анемия - заболевание генетическое. Причина - замена всего одного нуклеотида в гене, кодирующем В-цепь гемоглобина. Дети -рецессивные гомозиготы по такому аллелю не доживают до двух лет. У гетерозигот 85% нормальных и 15% дефектных эритроцитов. Доминантные гомозиготы болеют малярией, гетерозиготы - не болеют.

Глобулярные и фибриллярные белки

95% белков имеют гидрофобное ядро. 5% фибриллярные белки.

Подавляющее число глобулярных белков растворимо. Большинство фибриллярных - нерастворимо (α-кератины - на их долю приходится почти весь сухой вес волос, шерсти, рогов, копыт, ногтей, чешуи, перьев; коллаген - белок сухожилий, хрящей; фиброин - белок шелка).

Фибриллярные белки содержат большую долю заряженных аминокислоту чем глобулярные - отдельные цепи растворимы, а их комплексы неполярны и нерастворимы.